اسماعیل تماری

در این پایا ننامه، برهمکنش بین ا فدرین و HSA (آلبومین سرم انسانی) تحت شرایط فیزیولوژیکی با استفاده از تکنیکهای طیف سنجی و الکترو شیمیایی مورد مطالعه قرارگرفت. برای ا ین منظور، برهمکنش از طریق طیف سنجی UV-Vis و ولتامتری چرخه ای مورد بررسی قرارگرفت . بر خی پارامترهای ترمود ینامیکی مانند ثابت اتصال، ΔH ، ΔG و ΔS نیز محاسبه شد. علاوه بر این، تغییرات ساختاری HSA ناشی از افدرین از طریق طیف سنجی FT-IR مورد برر سی قرارگرفت . نتایج نشان داد، کاهش جذب UV در 280 نانومتر HSA که به برهمکنش بین افدرین و HSA نسبت داده شد. ثابتهای اتصال با استفاده از معادله Hildebrand-benesi در دماها ی مختلف برآورد شد. مقا دیر ثابت اتصال به دست آمده در حدو د 104M−1 بود که میل بالا ی افدر ین را برا ی HSA نشان داد. مقادیر منفی ΔH و ΔS محاسبه شده نشان میدهد که فرآ یند اتصال عمدتاً توسط نیرو ی واندروالس و پیوند هیدروژنی انجام میشود. مقدار منفی ΔG نشان میدهد که فرآیند تعامل خود به خو دی است. نتایج ولتامتری چرخه ای بیشتر تمایل افدرین بر ای HSA را با مقدار اتصا ل 2.7×104M−1 در دما ی اتاق تأییدکرد. مطالعات طیف سنجی امپدانس الکترو شیمیایی نشان داد که امپدانس واربرگ در طول برهمکنش بین پروتئین و افدرین به طور قابل توجهی تغییر کرده ا ست ، به عبارت دیگر، برهمکنش پروتئین و افدرین بر نفو ذ گونه های فعال در سطح الکترود تأثیر میگذارد. مطالعات طیف سنجی مادو ن قرمز نشان داد که ساختار ثانویه پروتئین با افزایش غلظت افدرین بطور قابل توجهی تغییر کرده است. افزایش غلظت افدرین متناسب است با کاهش ساختار آلفا مارپیچ، همراه با افزایش ساختارهای بتا و ساختار چرخش بتا میباشد.